所有作者：叶雪 熊英 崔恒 昌晓红 付天云 程洪艳 张果 成夜霞 马瑞琼 张丽
作者单位：北京大学人民医院妇科肿瘤中心
论文摘要：目的：构建６B１１的两条T（CTL和Th）细胞表位肽 与小鼠热休克蛋白 ７０（mHSP７０）融合蛋白，并初步鉴定其免疫活性。方法：依据６B１１表位的碱基序列构建pET３０a（+）/６B１１表位肽- HSP７０表达载体，将PET３０６B１１CTL-Th-mHSP７０质粒转化到大肠杆菌BL２１（DE３）中，用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷（IPTG）诱导表达，SDS-PAGE 分析，对表达产物进行复性和 Ni２+-NTA 柱亲和层析纯化后，采用蛋白质印迹法（Western blotting）和酶联免疫吸附试验（ELISA）方法进行鉴定和免疫活性检测。结果：酶切鉴定与测序分析后，证实pET３０a(+)/６B１１CTL-Th-mHSP７０表达载体构建成功。Western Blot证实６B１１CTL-Th-mHSP７０融合蛋白相对分子质量为７４KD，ELISA 检测表明其具有mHSP７０的免疫活性。结论：构建表达的６B１１CTL-Th-mHSP７０融合蛋白具有良好的免疫活性，为进一步研究其体内外抗卵巢癌活性奠定了基础。
关键词： 6B11CTL-Th-mHSP70 热休克蛋白 融合蛋白 卵巢癌
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