所有作者：王娟 陈小欢 罗海华 姜勇
作者单位：南方医科大学病理生理学教研室和广东省蛋白质组学重点实验室，广州 (510515)
论文摘要：目的 构建pET-１４b-MCS-S１００A４原核表达载体，并在原核细胞中进行表达与纯化。方法 提取BALB/c小鼠肝脏组织总RNA，通过RT-PCR扩增得到S１００A４编码序列，使用常规酶切、连接方法将其重组至pET-１４b-MCS载体中，对阳性克隆进行酶切、PCR和测序鉴定。转化BL２１(DE３)大肠杆菌株，用IPTG诱导融合蛋白表达，并利用Ni２+-NTA亲和层析纯化该融合蛋白。结果 所构建的His-S１００A４融合蛋白表达载体是正确的，该载体可在大肠杆菌内高效表达，用Ni２+-NTA纯化获得了相对分子质量１６ kD的融合蛋白。结论 成功构建了His-S１００A４融合蛋白原核表达载体，并在大肠杆菌中高效表达。这为以后深入研究S１００A４蛋白的细胞信号转导通路提供实验材料。
关键词： S100A4 原核表达 蛋白纯化
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