所有作者：邓鹏 罗海华 冯国开 王娟 刘芸 姜勇
作者单位：南方医科大学病理生理学教研室和广东省蛋白质组学重点实验室，广州 (510515)
论文摘要：目的 构建带有两个亲和纯化标签的HMGB１融合蛋白原核表达载体，并在原核细胞中进行表达与纯化。方法 以pET-１４b-HMGB１-EGFP载体为模板，使用PCR方法扩增HMGB１编码区，酶切后连接至pET-１４b-SBP-EGFP载体；对阳性克隆进行酶切、PCR和测序鉴定。转化BL２１(DE３)大肠杆菌株，用IPTG诱导融合蛋白表达，并利用Ni２+-NTA亲和层析纯化蛋白。结果 所构建的His-SBP-HMGB１融合蛋白表达载体是正确的，该载体可在大肠杆菌内高效表达，用Ni２+-NTA纯化获得了相对分子质量约３３ kD的融合蛋白。结论 成功构建了His-SBP-HMGB１融合蛋白原核表达载体，并在大肠杆菌中高效表达。这为以后深入研究HMGB１的细胞信号转导通路提供实验材料。
关键词： HMGB1 串联亲和纯化系统(TAP) 原核表达载体 蛋白纯化
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